Биохимики

К этому времени биохимики уже научились определять последовательность аминокислот в полипептидных цепях белковых молекул. Однако провести такой анализ молекул антител мешала их разнородность. В сыворотке всегда содержатся антитела к разным антигенам, и поэтому трудно получить достаточное для анализа количество однородных молекул. И все же.

В апреле 1969 года на очередном заседании федерации американских обществ экспериментальной биологии в АтлантикСити Джеральд Эдельман сделал сенсационное сообщение о том, что ему удалось раскрыть полное химическое строение антитела.

Где же он взял однородные молекулы? Как говорится, не было бы счастья, да несчастье помогло. Оказывается, что при одном довольно редком заболевании человека, миеломатозе, в организме производится громадное количество совершенно одинаковых молекул гаммаглобулина. В моче таких больных обнаруживаются особые белки. В лаборатории Эдельмана установили, что эти белки не что иное, как цепи молекул антител. Сначала было расшифровано их строение у нескольких больных. А вот в 1969 году, как уже сказано, Эдельман определил последовательность аминокислот и в тяжелой цепи.

Это был нелегкий труд: пришлось определить точное место в структуре молекулы 1320 аминокислотных остатков, состоящих из 19 996 атомов! При этом было обнаружено удивительное явление: если сравнивать легкие цепи трех различных гаммаглобулинов, то оказывается, что одна половина такой цепи (110 аминокислот) у всех антител одинакова, а другая половина (примерно столько же аминокислот) отличается от цепи к цепи. Первая была названа постоянной частью цепи, а вторая — вариабельпой.

Но еще более удивительно, что в тяжелой цепи постоянная часть почти без изменений повторяется трижды (3/4 цепи), 1/4 тяжелой цепи при этом очень похожа на вариабельную часть легкой цепи. По-видимому, именно вариабельные части легкой и тяжёлой цепей образуют активные центры антитела.